|
|
Dynamical Behaviour of Matrix Proteins from Mason-Pfizer Monkey Virus
Srb, Pavel ; Lang, Jan (vedoucí práce) ; Žídek, Lukáš (oponent) ; Brus, Jiří (oponent)
Název práce: Dynamické chování matrixových proteinů Mason-Pfizerova opičího viru Autor: Pavel Srb Katedra: Katedra fyziky nízkých teplot Vedoucí disertační práce: doc. RNDr. Jan Lang, Ph.D Abstrakt: Studovali jsme oligomerizační vlastnosti betaretrovirového non- myristoylovaného matrixového proteinu a jeho mutantu R55F z Mason- Pfizerova opičího viru metodami NMR spektroskopie v kapalné fázi. Bylo prokázáno, že divoký typ (WT) v roztoku oligomerizuje. Detailní model oligomerizace byl získán pomocí společné analýzy koncentračně závislých chemických posunů a translačních difúzních koeficientů. Bylo zjišťeno, že WT se v roztoku nachází v rovnováze mezi monomerem, dimerem a trimerem. Dále bylo využito kombinace NMR relaxačních měření a molekulové dynamiky k detailnímu studiu lokálních pohybů v proteinu. Výsledky ukazují, že oligomerizace je úzce svázána se zvýšenou pohyblivostí molekuly WT v oblasti smyčky mezi helixy α2 and α3 a v C-terminální části helixu α3. Tyto části molekuly zároveň tvoří oligomerizační rozhraní. Mutantní pro- tein R55F, který nevykazuje specifickou oligomerizaci byl shledán podstatně rigidnějším. Z analýzy vyplývá, že mechanismy konformační selekce, in- dukovaného fitu a strukturní...
|
|
|
Dynamical Behaviour of Matrix Proteins from Mason-Pfizer Monkey Virus
Srb, Pavel ; Lang, Jan (vedoucí práce) ; Žídek, Lukáš (oponent) ; Brus, Jiří (oponent)
Název práce: Dynamické chování matrixových proteinů Mason-Pfizerova opičího viru Autor: Pavel Srb Katedra: Katedra fyziky nízkých teplot Vedoucí disertační práce: doc. RNDr. Jan Lang, Ph.D Abstrakt: Studovali jsme oligomerizační vlastnosti betaretrovirového non- myristoylovaného matrixového proteinu a jeho mutantu R55F z Mason- Pfizerova opičího viru metodami NMR spektroskopie v kapalné fázi. Bylo prokázáno, že divoký typ (WT) v roztoku oligomerizuje. Detailní model oligomerizace byl získán pomocí společné analýzy koncentračně závislých chemických posunů a translačních difúzních koeficientů. Bylo zjišťeno, že WT se v roztoku nachází v rovnováze mezi monomerem, dimerem a trimerem. Dále bylo využito kombinace NMR relaxačních měření a molekulové dynamiky k detailnímu studiu lokálních pohybů v proteinu. Výsledky ukazují, že oligomerizace je úzce svázána se zvýšenou pohyblivostí molekuly WT v oblasti smyčky mezi helixy α2 and α3 a v C-terminální části helixu α3. Tyto části molekuly zároveň tvoří oligomerizační rozhraní. Mutantní pro- tein R55F, který nevykazuje specifickou oligomerizaci byl shledán podstatně rigidnějším. Z analýzy vyplývá, že mechanismy konformační selekce, in- dukovaného fitu a strukturní...
|
host ::
RSS.